Біяхімія ферментаў. Будынак, ўласцівасці і функцыі

У клетцы любога жывога арганізма працякаюць мільёны хімічных рэакцый. Кожная з іх мае вялікае значэнне, таму важна падтрымліваць хуткасць біялагічных працэсаў на высокім узроўні. Амаль кожная рэакцыя каталізуе сваім ферментам. Што такое ферменты? Якая іх роля ў клетцы?

Ферменты. вызначэнне

Тэрмін "фермент" паходзіць ад лацінскага fermentum - закваска. Таксама яны могуць называцца энзімамі ад грэцкага en zyme - "у дражджах".

Ферменты - біялагічна актыўныя рэчывы, таму любая рэакцыя, якая працякае ў клетцы, не абыходзіцца без іх удзелу. Гэтыя рэчывы выконваюць ролю каталізатараў. Адпаведна, любы фермент валодае двума асноўнымі ўласцівасцямі:

1) Энзім паскарае біяхімічных рэакцыю, але пры гэтым не выдаткоўваецца.

2) Велічыня канстанты раўнавагі не мяняецца, а толькі паскараецца дасягненне гэтага значэння.

Ферменты паскараюць біяхімічныя рэакцыі ў тысячу, а ў некаторых выпадках у мільён разоў. Гэта значыць, што пры адсутнасці ферментатыўнага апарата ўсё ўнутрыклеткавых працэсы практычна спыняцца, а сама клетка загіне. Таму роля ферментаў як біялагічна актыўных рэчываў вялікая.

Разнастайнасць энзімаў дазваляе рознабакова рэгуляваць метабалізм клеткі. У любым каскадзе рэакцый прымае ўдзел мноства ферментаў розных класаў. Біялагічныя каталізатары валодаюць вялікай выбіральнасцю дзякуючы пэўнай конформации малекулы. Т. к. Энзімы ў большасці выпадкаў маюць бялковую прыроду, яны знаходзяцца ў троеснай або чацвярцічнай структуры. Тлумачыцца гэта зноў жа спецыфічнасцю малекулы.

Функцыі энзімаў ў клетцы

Галоўная задача фермента - паскарэнне адпаведнай рэакцыі. Любы каскад працэсаў, пачынаючы з раскладання пераксіду вадароду і заканчваючы Гліколіз, патрабуе прысутнасці біялагічнай каталізатара.

Правільная праца ферментаў дасягаецца высокай спецыфічнасцю да вызначанага субстрату. Гэта значыць, што каталізатар можа паскараць толькі пэўную рэакцыю і ніякую больш, нават вельмі падобную. Па ступені спецыфічнасці вылучаюць наступныя групы энзімаў:

1) Ферменты з абсалютнай спецыфічнасцю, калі каталізуе толькі адна-адзіная рэакцыя. Напрыклад, коллагеназа расшчапляе калаген, а мальтаза расшчапляе мальтозу.

2) Ферменты з адноснай спецыфічнасцю. Сюды ўваходзяць такія рэчывы, якія могуць каталізаваць пэўны клас рэакцый, да прыкладу, гідралітычнай расшчапленне.

Праца биокатализатора пачынаецца з моманту далучэння яго актыўнага цэнтра да субстрату. Пры гэтым кажуць пра Камплементарнай узаемадзеянні накшталт замка і ключа. Тут маецца на ўвазе поўнае супадзенне формы актыўнага цэнтра з субстратам, што дае магчымасць паскараць рэакцыю.

Наступны этап заключаецца ў праходжанні самой рэакцыі. Яе хуткасць ўзрастае дзякуючы дзеянню ферментатыўнага комплексу. У канчатковым выніку мы атрымліваем энзім, які звязаны з прадуктамі рэакцыі.

Заключны этап - адлучэнне прадуктаў рэакцыі ад фермента, пасля чаго актыўны цэнтр ізноў становіцца вольным для чарговай працы.

Схематычна працу фермента на кожным этапе можна запісаць так:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, дзе S - гэта субстрат, E - фермент, а P - прадукт.

класіфікацыя ферментаў

У арганізме чалавека можна знайсці велізарную колькасць ферментаў. Усе веды аб іх функцыях і працы былі сістэматызаваны, і ў выніку з'явілася адзіная класіфікацыя, дзякуючы якой можна лёгка вызначыць, для чаго прызначаны той ці іншай каталізатар. Тут прадстаўлены 6 асноўных класаў энзімаў, а таксама прыклады некаторых падгруп.

1. Оксидоредуктазы.

Ферменты гэтага класа каталізуюць акісляльна-аднаўленчыя рэакцыі. Усяго вылучаюць 17 падгруп. Оксидоредуктазы звычайна маюць небелкового частка, прадстаўленую вітамінам або гемом.

Сярод оксидоредуктаз часта сустракаюцца наступныя падгрупы:

а) дэгідрагеназ. Біяхімія ферментаў-дэгідрагеназ заключаецца ў адшчапленнем атамаў вадароду і пераносе іх на іншы субстрат. Гэтая падгрупа часцей за ўсё сустракаецца ў рэакцыях дыхання, фотасінтэзу. У складзе дэгідрагеназ абавязкова прысутнічае кофермент ў выглядзе НАД / НАДФ або флавопротеидов ФАД / ФМН. Нярэдка сустракаюцца іёны металаў. Прыкладамі могуць быць такія энзімы, як цитохромредуктазы, пируватдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа, а таксама шматлікія ферменты печані (лактатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа і т. Д.).

б) Оксидазы. Шэраг ферментаў каталізуе далучэнне кіслароду да вадароду, у выніку чаго прадуктамі рэакцыі могуць быць вада ці пераксіду вадароду (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Прыклады ферментаў: цитохромоксидаза, тирозиназа.

в) Пероксидазы і каталазы - энзімы, каталізуе распад H ₂ O ₂ на кісларод і ваду.

г) Оксигеназы. Гэтыя биокатализаторы паскараюць далучэнне кіслароду да субстрату. Дофамингидроксилаза - адзін з прыкладаў такіх энзімаў.

2. трансферазы.

Задача ферментаў гэтай групы складаецца ў пераносе радыкалаў ад рэчывы-донара да рэчыва-рэцыпіенту.

а) Метилтрансферазы. ДНК-метилтрансферазы - асноўныя ферменты, якія кантралююць працэс рэплікацыі ДНК. Метилирование нуклеатыдаў гуляе вялікую ролю ў рэгуляцыі працы нуклеінавых кіслаты.

б) Ацилтрансферазы. Энзімы гэтай падгрупы транспартуюць ацильную групу з адной малекулы на іншую. Прыклады ацилтрансфераз: лецитинхолестеринацилтрансфераза (пераносіць функцыянальную групу з тоўсты кіслаты на халестэрын), лизофосфатидилхолинацилтрансфераза (ацильная група пераносіцца на лизофосфатидилхолин).

в) Аминотрансферазы - ферменты, якія ўдзельнічаюць у ператварэнні амінакіслот. Прыклады ферментаў: аланинаминотрансфераза, якая каталізуе сінтэз аланін з пирувата і глутамата шляхам пераносу амінагрупы.

г) Фосфотрансферазы. Ферменты гэтай падгрупы каталізуюць далучэнне фасфатнай групы. Іншая назва фосфотрансфераз, киназы, сустракаецца нашмат часцей. Прыкладамі могуць быць такія энзімы, як гексокиназы і аспартаткиназы, якія далучаюць фосфарныя рэшткі да гексозам (часцей за ўсё да глюкозы) і да аспарагиновой кіслаце адпаведна.

3. Гидролазы - клас энзімаў, якія каталізуюць расшчапленне сувязяў у малекуле з наступным далучэннем вады. Рэчывы, якія адносяцца да гэтай групы, - асноўныя ферменты стрававання.

а) эстеразы - разрываюць эфірныя сувязі. Прыклад - ліпазы, якія расшчапляюць тлушчы.

б) Гликозидазы. Біяхімія ферментаў гэтага шэрагу заключаецца ў разбурэнні гликозидных сувязяў палімераў (поліцукрыдаў і алігацукрыды). Прыклады: амілаза, сахараза, мальтаза.

в) Пептидазы - энзімы, каталізуе разбурэнне бялкоў да амінакіслот. Да пептидазам адносяцца такія ферменты, як пепсін, трыпсінаў, химотрипсин, карбоиксипептидаза.

г) Амидазы - расшчапляюць амидные сувязі. Прыклады: аргиназа, уреазу, глутаминаза і т. Д. Многія ферменты-амидазы сустракаюцца ў орнитиновом цыкле.

4. ЛіАЗ - ферменты, па функцыі падобныя з гидролазами, аднак пры расшчапленні сувязяў у малекулах ня затрачваецца вада. Энзімы гэтага класа заўсёды маюць у складзе небелкового частка, напрыклад, у выглядзе вітамінаў В1 або В6.

а) Декарбоксилазы. Гэтыя ферменты дзейнічаюць на С-С сувязь. Прыкладамі могуць служыць глутаматдекарбоксилаза або пируватдекарбоксилаза.

б) Гидратазы і дегидратазы - ферменты, якія каталізуюць рэакцыю расшчаплення сувязяў З-О.

в) Амидин-ЛіАЗ - руйнуюць С-N сувязі. Прыклад: аргининсукцинатлиаза.

г) Р-О ЛіАЗ. Такія ферменты, як правіла, отщепляют фасфатнай групы ад рэчывы-субстрата. Прыклад: аденилатциклаза.

Біяхімія ферментаў заснавана на іх будынку

Здольнасці кожнага энзіма вызначаюцца індывідуальным, толькі яму уласцівым будынкам. Любы фермент - гэта, перш за ўсё, бялок, і яго структура і ступень згортвання гуляюць вырашальную ролю ў вызначэнні яго функцыі.

Для кожнага биокатализатора характэрна наяўнасць актыўнага цэнтра, які, у сваю чаргу, дзеліцца на некалькі самастойных функцыянальных абласцей:

1) Каталітычны цэнтр - гэта спецыяльная вобласць бялку, па якой адбываецца далучэнне фермента да субстрату. У залежнасці ад конформации бялковай малекулы каталітычны цэнтр можа прымаць разнастайную форму, якая павінна адпавядаць субстрату гэтак жа, як замак ключу. Такая складаная структура тлумачыць тое, што Ферментатыўнай бялок знаходзіцца ў троеснага або чацвярцічным стане.

2) адсарбцыйнай цэнтр - выконвае ролю «трымальніка». Тут у першую чаргу адбываецца сувязь паміж малекулай фермента і малекулай-субстратам. Аднак сувязі, якія ўтварае адсарбцыйны цэнтр, вельмі слабыя, а значыць, каталітычная рэакцыя на гэтым этапе зварачальная.

3) Аллостерические цэнтры могуць размяшчацца як у актыўным цэнтры, так і па ўсёй паверхні фермента ў цэлым. Іх функцыя - рэгуляванне працы энзіма. Рэгуляванне адбываецца з дапамогай малекул-інгібітараў і малекул-актыватараў.

Активаторные вавёркі, звязваючыся з малекулай фермента, паскараюць яго працу. Інгібітары жа, насупраць, затарможваюць каталітычны актыўнасць, прычым гэта можа адбывацца двума спосабамі: альбо малекула звязваецца з аллостерическим цэнтрам у галіне актыўнага цэнтра фермента (канкурэнтная інгібіравання), альбо яна далучаецца да іншай вобласці бялку (неканкурэнтнымі інгібіравання). Канкурэнтная інгібіравання лічыцца больш дзейсным. Бо пры гэтым зачыняецца месца для звязвання субстрата з ферментам, прычым гэты працэс магчымы толькі ў выпадку практычна поўнага супадзення формы малекулы інгібітару і актыўнага цэнтра.

Энзім часцяком складаецца не толькі з амінакіслот, але і з іншых арганічных і неарганічных рэчываў. Адпаведна, вылучаюць апофермент - бялковую частку, кофермент - арганічную частку, і кофакторы - неарганічную частку. Кофермент можа быць прадстаўлены улгеводами, тлушчамі, нуклеінавых кіслот, вітамінамі. У сваю чаргу, кофакторы - гэта часцей за ўсё дапаможныя іёны металаў. Актыўнасць ферментаў вызначаецца яго будынкам: дадатковыя рэчывы, якія ўваходзяць у склад, мяняюць каталітычныя ўласцівасці. Разнастайныя віды ферментаў - гэта вынік камбінавання ўсіх пералічаных фактараў адукацыі комплексу.

Рэгуляцыя працы ферментаў

Энзімы як біялагічна актыўныя рэчывы не заўсёды неабходныя арганізму. Біяхімія ферментаў такая, што яны могуць у выпадку празмернага каталізу нашкодзіць жывой клетцы. Для прадухілення згубнага ўплыву энзімаў на арганізм неабходна нейкім чынам рэгуляваць іх працу.

Т. к. Ферменты маюць бялковую прыроду, яны лёгка руйнуюцца пры высокіх тэмпературах. Працэс дэнатурацыя звернем, аднак ён можа істотна паўплываць на працу рэчываў.

pH таксама гуляе вялікую ролю ў рэгуляцыі. Найбольшая актыўнасць ферментаў, як правіла, назіраецца пры нейтральных значэннях pH (7,0-7,2). Таксама ёсць энзімы, якія працуюць толькі ў кіслай асяроддзі або толькі ў шчолачным. Так, у клеткавых Лізасомы падтрымліваецца нізкі pH, пры якім актыўнасць гідралітычнай ферментаў максімальная. У выпадку іх выпадковага траплення ў цытаплазму, дзе Сярод ужо бліжэй да нейтральнай, іх актыўнасць знізіцца. Такая абарона ад «самопоедания» заснавана на асаблівасцях працы гидролаз.

Варта згадаць пра значэнне каферменту і кофакторы ў складзе ферментаў. Наяўнасць вітамінаў або іёнаў металу істотна ўплывае на функцыянаванне некаторых спецыфічных энзімаў.

намэнклятура ферментаў

Усе ферменты арганізма прынята называць у залежнасці ад іх прыналежнасці да якога-небудзь з класаў, а таксама па субстрату, з якім яны ўступаюць у рэакцыю. Часам па сістэматычнай наменклатуры выкарыстоўваюць у назве не адзін, а два субстрата.

Прыклады назвы некаторых энзімаў:

1. Ферменты печані: лактата-дегидроген-аза, глутамат-дегидроген-аза.
2. Поўнае сістэматычнае назву фермента: лактата-НАД + -оксидоредукт-аза.

Захаваліся і трывіяльныя назвы, якія не прытрымліваюцца правілаў наменклатуры. Прыкладамі з'яўляюцца стрававальныя ферменты: трыпсінаў, химотрипсин, пепсін.

Працэс сінтэзу ферментаў

Функцыі ферментаў вызначаюцца яшчэ на генетычным узроўні. Т. к. Малекула па вялікім рахунку - бялок, то і яе сінтэз ў дакладнасці паўтарае працэсы транскрыпцыі і трансляцыі.

Сінтэз ферментаў адбываецца па наступнай схеме. Спачатку з ДНК счытваецца інфармацыя аб патрэбным энзімы, у выніку чаго ўтвараецца мРНК. Матрычная РНК кадуе ўсе амінакіслоты, якія ўваходзяць у склад энзіма. Рэгуляцыя ферментаў можа адбывацца і на ўзроўні ДНК: калі прадукту катализируемой рэакцыі дастаткова, транскрыпцыя гена спыняецца і наадварот, калі паўстала патрэба ў прадукце, актывізуецца працэс транскрыпцыі.

Пасля таго як мРНК выйшла ў цытаплазму клеткі, пачынаецца наступны этап - трансляцыя. На рыбасома Эндаплазматычная сеткі сінтэзуецца першасная ланцужок, якая складаецца з амінакіслот, злучаных пептыднымі сувязямі. Аднак малекула бялку ў першаснай структуры яшчэ не можа выконваць свае ферментатыўныя функцыі.

Актыўнасць ферментаў залежыць ад структуры бялку. На той жа ЭПС адбываецца скручванне пратэіна, у выніку чаго ўтвараюцца спачатку другасная, а потым трацічная структуры. Сінтэз некаторых ферментаў спыняецца ўжо на гэтым этапе, аднак для актывізацыі каталітычнай актыўнасці часцяком неабходна далучэнне каферменту і кофакторы.

У пэўных галінах Эндаплазматычная сеткі адбываецца далучэнне арганічных складнікаў энзіма: моносахаридов, нуклеінавых кіслот, тлушчаў, вітамінаў. Некаторыя ферменты не могуць працаваць без наяўнасці каферменту.

Кофакторы гуляе вырашальную ролю ў адукацыі чацвярцічнай структуры бялку. Некаторыя функцыі ферментаў даступныя толькі пры дасягненні бялком даменнай арганізацыі. Таму для іх вельмі важна наяўнасць чацвярцічнай структуры, у якой злучаюць звяном паміж некалькімі глобул бялку з'яўляецца іён металу.

Множныя формы ферментаў

Сустракаюцца сітуацыі, калі неабходна наяўнасць некалькіх энзімаў, каталізуе адну і тую ж рэакцыю, але якія адрозніваюцца адзін ад аднаго па якіх-небудзь параметрах. Напрыклад, фермент можа працаваць пры 20 градусах, аднак пры 0 градусаў ён ужо не зможа выконваць свае функцыі. Што рабіць у падобнай сітуацыі жывому арганізму пры нізкіх тэмпературах асяроддзя?

Гэтая праблема лёгка вырашаецца наяўнасцю адразу некалькіх ферментаў, каталізуе адну і тую ж рэакцыю, але якія працуюць у розных умовах. Існуюць два тыпу множных формаў энзімаў:

1. Изоферменты. Такія вавёркі кадуюцца рознымі генамі, складаюцца з розных амінакіслот, аднак каталізуюць адну і тую ж рэакцыю.
2. Праўдзівыя множныя формы. Гэтыя бялкі транскрыбуюць з аднаго і таго ж гена, аднак на рыбасома адбываецца мадыфікацыя пептыдаў. На выхадзе атрымліваюць некалькі формаў аднаго і таго ж фермента.

У выніку першы тып множных формаў сфарміраваны на генетычным узроўні, калі другі - на посттрансляционном.

значэнне ферментаў

Выкарыстанне ферментаў у медыцыне зводзіцца да выпуску новых лекавых сродкаў, у складзе якіх рэчывы ўжо знаходзяцца ў патрэбных колькасцях. Навукоўцы яшчэ не знайшлі спосаб стымулявання сінтэзу адсутнічаюць энзімаў ў арганізме, аднак сёння шырока распаўсюджаныя прэпараты, якія могуць на час папоўніць іх недахоп.

Розныя ферменты ў клетцы каталізуюць вялікая колькасць рэакцый, звязаных з падтрыманнем жыццядзейнасці. Аднымі з такіх энизмов з'яўляюцца прадстаўнікі групы нуклеаз: эндонуклеазы і экзонуклеазы. Іх праца заключаецца ў падтрыманні пастаяннага ўзроўню нуклеінавых кіслот у клетцы, выдаленні пашкоджаных ДНК і РНК.

Не варта забываць пра такую з'яву, як згортванне крыві. З'яўляючыся эфектыўнай мерай абароны, дадзены працэс знаходзіцца пад кантролем шэрагу ферментаў. Галоўным з іх з'яўляецца трамбін, які перакладае неактыўны бялок фібрынаген ў актыўны фібрына. Яго ніткі ствараюць своеасаблівую сетка, якая закаркоўвае месца пашкоджання пасудзіны, тым самым перашкаджаючы залішняй кровопотере.

Ферменты выкарыстоўваюцца ў вінаробстве, піваварстве, атрыманні многіх кісламалочных прадуктаў. Для атрымання спірту з глюкозы могуць выкарыстоўвацца дрожджы, аднак для ўдалага праходжання гэтага працэсу досыць і экстракта з іх.

Цікавыя факты, пра якія вы не ведалі

- Усе ферменты арганізма маюць вялікую масу - ад 5000 да 1000000 Да. Гэта звязана з наяўнасцю бялку ў складзе малекулы. Для параўнання: малекулярная маса глюкозы - 180 Так, а вуглякіслага газу - усяго 44 Да.

- На сённяшні дзень адкрыта больш за 2000 ферментаў, якія былі выяўленыя ў клетках розных арганізмаў. Аднак большасць з гэтых рэчываў да канца яшчэ не вывучана.

- Актыўнасць ферментаў выкарыстоўваецца для атрымання эфектыўных пральных парашкоў. Тут энзімы выконваюць тую ж ролю, што і ў арганізме: яны руйнуюць арганічныя рэчывы, і гэта ўласцівасць дапамагае ў барацьбе з плямамі. Рэкамендуецца выкарыстоўваць падобны пральны парашок пры тэмпературы не вышэй за 50 градусаў, інакш можа пайсці працэс дэнатурацыя.

- Па статыстыцы, 20% людзей па ўсім свеце пакутуе ад недахопу якога-небудзь з ферментаў.

- Аб уласцівасцях энзімаў ведалі вельмі даўно, аднак толькі ў 1897 годзе людзі зразумелі, што для зброджвання цукру ў спірт можна выкарыстоўваць не самі дрожджы, а экстракт з іх клетак.