Бялок-фермент: роля, ўласцівасці, функцыя бялкоў-ферментаў у арганізме

У кожнай жывой клетцы адбываецца мноства хімічных рэакцый. Ферменты (энзімы) - бялкі з асаблівымі і вельмі важнымі функцыямі. Іх называюць биокатализаторами. Асноўная функцыя бялкоў-ферментаў у арганізме заключаецца ў паскарэнні біяхімічных рэакцый. Зыходныя рэагенты, узаемадзеянне якіх каталізуе гэтымі малекуламі, называюцца субстратамі, а канчатковыя злучэння - прадуктамі.

У прыродзе вавёркі-ферменты працуюць толькі ў жывых сістэмах. Але ў сучаснай біятэхналогіі, клінічнай дыягностыцы, фармацэўтыцы і медыцыне ўжываюцца вычышчаныя энзімы або іх комплексы, а таксама дадатковыя кампаненты, неабходныя для працы сістэмы і візуалізацыі дадзеных для даследчыка.

Біялагічнае значэнне і ўласцівасці ферментаў

Без гэтых малекул жывы арганізм не змог бы функцыянаваць. Усе працэсы жыццядзейнасці зладжана працуюць дзякуючы энзімам. Галоўная функцыя бялкоў-ферментаў у арганізме - рэгуляванне абмену рэчываў. Без іх немагчымы нармальны метабалізм. Рэгуляцыя актыўнасці малекул адбываецца пад дзеяннем актыватараў (індуктараў) або інгібітараў. Кантроль дзейнічае на розных узроўнях сінтэзу бялкоў. Ён таксама «працуе» ў дачыненьні да ўжо гатовай малекулы.

Асноўнае ўласцівасці бялкоў-ферментаў - спецыфічнасць да вызначанага субстрату. І, адпаведна, здольнасць каталізаваць толькі адну ці радзей шэраг рэакцый. Звычайна падобныя працэсы зварачальныя. За выкананне абодвух функцый адказны адзін фермент. Але гэта яшчэ не ўсё.

Ролю бялкоў-ферментаў істотная. Без іх не працякаюць біяхімічныя рэакцыі. За кошт дзеяння ферментаў з'яўляецца магчымасць рэагентаў пераадолець актывацыйны бар'ер без істотных выдаткаў энергіі. У арганізме няма магчымасці нагрэць тэмпературу больш за 100 ° З або выкарыстоўваць агрэсіўныя кампаненты накшталт хімічнай лабараторыі. Бялок-фермент злучаецца з субстратам. У звязаным стане адбываецца мадыфікацыя з наступным вызваленнем апошняга. Менавіта так дзейнічаюць усе каталізатары, якія прымяняюцца ў хімічным сінтэзе.

Якія ўзроўні арганізацыі малекулы бялку-фермента?

Звычайна гэтыя малекулы маюць троеснага (глобул) або чацвярцічную (некалькі злучаных глобул) бялковую структуру. Спачатку яны сінтэзуюцца ў лінейным выглядзе. А потым згортваюцца ў патрабаваную структуру. Для забеспячэння актыўнасці биокатализатору неабходна вызначаны будынак.

Ферменты, як і іншыя вавёркі, руйнуюцца пры нагрэве, экстрэмальных значэннях pH, агрэсіўных хімічных злучэнняў.

Дадатковыя ўласцівасці ферментаў

Сярод іх вылучаюць наступныя асаблівасці кампанентаў:

1. Стереоспецифичность - адукацыя толькі аднаго прадукту.
2. Региоселективность - разрыў хімічнай сувязі або мадыфікацыя групы толькі ў адным становішчы.
3. Хемоселективность - каталіз толькі адной рэакцыі.

Асаблівасці працы

Узровень спецыфічнасці ферментаў вар'іруецца. Але любы энзім заўсёды актыўны ў дачыненні да канкрэтнага субстрата ці групы злучэнняў, аналагічных па структуры. Небелкового каталізатары не валодаюць такой уласцівасцю. Спецыфічнасць вымяраецца канстантай звязвання (моль / л), якая можа дасягаць 10 ^-10 моль / л. Праца актыўнага фермента імклівая. Адна малекула каталізуе тысячы-мільёны аперацый у секунду. Ступень паскарэння біяхімічных рэакцый істотна (у 1000-100000 разоў) вышэй, чым у звычайных каталізатараў.

Дзеянне ферментаў пабудавана на некалькіх механізмах. Найбольш простае ўзаемадзеянне адбываецца з адной малекулай субстрата з наступным адукацыяй прадукту. Большасць энзімаў здольныя звязваць 2-3 розныя малекулы, якія ўступаюць у рэакцыю. Напрыклад, перанос групы або атама ад аднаго злучэння да іншага ці падвойнае замяшчэнне па прынцыпе «пінг-понг». У дадзеных рэакцыях звычайна злучаецца адзін субстрат, а другі звязваецца з дапамогай функцыянальнай групы з ферментам.

Вывучэнне механізму дзеяння фермента адбываецца з дапамогай метадаў:

1. Вызначэння прамежкавых і канчатковых прадуктаў.
2. Вывучэння геаметрыі структуры і функцыянальных груп, звязваем з субстратам і забяспечваюць высокую хуткасць рэакцыі.
3. Мутацыі генаў фермента і вызначэння змены ў яго сінтэзе і актыўнасці.

Актыўны і які злучае цэнтр

Малекула субстрата значна менш па памеры, чым бялок-фермент. Таму звязванне адбываецца за кошт невялікага ліку функцыянальных груп биокатализатора. Яны фармуюць актыўны цэнтр, які складаецца з вызначанага набору амінакіслот. У складаных вавёрках ў структуры прысутнічае простетическая група небелкового прыроды, якая таксама можа ўваходзіць у склад актыўнага цэнтра.

Варта вылучыць асобную групу энзімаў. У іх у склад малекулы ўваходзіць кофермент, пастаянна звязваўся з малекулай і вызваляецца ад яе. Цалкам сфармаваны бялок-фермент называецца холоферментом, а пры выдаленні кофакторы - апоферментом. У якасці каферментаў часта выступаюць вітаміны, металы, вытворныя азоцістых падстаў (НАД - никотинамидадениндинуклеотид, ФАД - флавинадениндинуклеотид, ФМН - флавинмононуклеотид).

Які злучае цэнтр забяспечвае спецыфічнасць сродства да субстрату. За кошт яго фармуецца ўстойлівы субстратнай-ферментны комплекс. Структура глобулы пабудавана так, каб мець на паверхні нішу (шчыліну або западзіну) пэўнага памеру, які забяспечвае звязванне субстрата. Размяшчаецца гэтая зона звычайна недалёка ад актыўнага цэнтра. У асобных ферментаў ёсць участкі для злучэння з кофакторы або іёнамі металаў.

заключэнне

Бялок-фермент гуляе важную ролю ў арганізме. Падобныя рэчывы каталізуюць хімічныя рэакцыі, адказваюць за працэс абмену рэчываў - метабалізм. У любой жывой клетцы пастаянна адбываецца сотні біяхімічных працэсаў, якія ўключаюць аднаўленчыя рэакцыі, расшчапленне і сінтэз злучэнняў. Пастаянна адбываецца акісленне рэчываў з вялікім вылучэннем энергіі. Яна ў сваю чаргу траціцца на фарміраванне вугляводаў, бялкоў, тлушчаў і іх комплексаў. Прадукты расшчаплення з'яўляюцца структурнымі элементамі для сінтэзу неабходных арганічных злучэнняў.